假如蛋白酶1作用,蛋白质在酶的作用下,

蛋白质在酶的作用下酶是催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。所谓的“专一性”就是指一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽。故消化酶只能消化一种或一类物质。 蛋白质在酶的作用下可直接水解成各种氨基酸组成蛋白质的氨基酸有20种，天然氨基酸有180多种，但多数是不参与蛋白质组成的，只有这这二十种氨基酸参与蛋白质组成，因此又称为蛋白质氨基酸。 虽然蛋白质中还含有其他种类的氨基酸，但多数是在这二十种氨基酸基础上由酶催化而成的。 这二十种氨基酸是：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸。蛋白质在酶的作用下变成氨基酸的反应属于可以。1、葡萄糖和脂肪可以相互转化，糖类可以大量形成脂肪，脂肪却不能大量转化为糖类。当人体摄取的葡萄糖较多使得血糖升高时，糖酵解可产生磷酸二羟丙酮，经还原后可形成甘油。糖氧化分解可产生乙酰辅酶A，乙酰辅A是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。2、葡萄糖和脂肪也可以相互转化。糖类物质可以通过三羧酸循环等过程的中间产物在氨基转移酶的催化下，即通过转氨基作用转化成非必需氨基酸，糖类转变蛋白质的过程是不全面的，而几乎所有组成蛋白质的天然氨基酸通过脱氨基作用后，都可以转变为糖类。3、蛋白质与脂类之间的转化依不同的生物而有差异，例如人和动物不容易利用脂肪合成氨基酸，然而植物和微生物则可由脂肪酸和氮源生成氨基酸。某些氨基酸通过不同的途径也可转变成甘油和脂肪酸，例如用只含蛋白质的食物饲养动物，动物也能在体内存积脂肪。扩展资料蛋白质的生理功能1、构造人的身体蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成。2、载体的运输载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的，可以在体内运载各种物质。3、抗体的免疫有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。4、酶的催化构成人体必需的催化和调节功能的各种酶，酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。5、激素的调节具有调节体内各器官的生理活性。6、胶原蛋白占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑。7、能源物质提供生命活动的能量。 蛋白质在酶的作用下可转化为不对。首先，对于酶的定义：酶是指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成(少数为RNA)。所以酶是不可能在体内转化而来，只能通过活细胞产生。而且大部分的酶因为是由于蛋白质构成，所以即使从食物中获得，也会被消化系统破坏，无法被人体使用。蛋白质在酶的作用下水解生成什么场所在胃和小肠，所需的酶有很多种 产物是多肽 彻底水解的产物是氨基酸 蛋白质是人体的重要组成成分，一般不进行氧化分解 希望对你有所帮助蛋白质在酶的作用下水解的最终产物酶是活性蛋白中最重要的一类，在植物体中具有水解相应苷的作用。1. 溶解性：多数蛋白质和酶溶于水，不溶于有机溶剂。蛋白质的溶解度受pH影响。2. 分子量：高分子物质，不能透过半透膜，此性质可用于提纯蛋白质。3. 两性和等电点：同氨基酸。4. 盐析和变性(1)盐析：蛋白质和酶在水溶液中可被高浓度的硫酸铵或氯化钠溶液盐析而沉淀，此性质是可逆的 。(2)变性：当蛋白质和酶被加热，或与酸、碱等作用时，则变性而失去活性，此反应不可逆 。5. 水解：蛋白质在酸、碱、酶等作用下可逐步水解，最终产物为各种α-氨基酸 。6. 与酸作用：蛋白质与鞣质、三氯醋酸、苦味酸或硅钨酸等反应产生沉淀 。7. 与金属盐作用：蛋白质与过渡金属元素如Cu、Fe和Hg等离子形成稳定的复合物。8. 颜色反应(1)Biuret反应：碱性溶液与稀硫酸铜溶液作用。(2)Dansyl反应蛋白质在酶的作用下可直接水解生成各种氨基酸首先要知道酶的化学本质是蛋白质或RNA，如果是蛋白质类的酶，彻底水解产物为氨基酸。 如果是RNA类酶彻底水解产物为腺嘌呤、鸟嘌呤、尿嘧啶、胞嘧啶、核糖、磷酸。 酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应。若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十分密切。蛋白质在酶的作用下是什么生物体内具有催化能力的物质都是蛋白质酶,又称为酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化剂.绝大多数的酶都是蛋白质.人们已经发现两类生物催化剂：普通酶(Enzyme)是有活细胞合成的、对其特异底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应的最主要的催化剂。核酶（英语：Ribozyme,又译核糖酶）是具有催化功能的RNA分子.核酶又称核酸类酶、酶RNA、类酶RNA.大多数核酶通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解反应参与RNA自身剪切、加工过程.最早发现大肠杆菌RNaseP的蛋白质部分除去后,在体外高浓度Mg2+存在下,与留下的RNA部分（MIRNA）具有与全酶相同的催化活性. 蛋白质在酶的作用下水解后形成有机物的水解典型的水解有五种类型.①卤化物的水解通常用氢氧化钠水溶液作水解剂,反应通式如下：R-X+NaOH─→R-OH+NaXAr-X+2NaOH─→Ar-ONa+NaX+H2O式中R、Ar、X分别表示烷基、芳基、卤素.脂链上的卤素一般比较活泼,可在较温和的条件下水解,如从氯苄制苯甲醇；芳环上的卤素被邻位或对位硝基活化时,水解较易进行,如从对硝基氯苯制对硝基酚钠.②芳磺酸盐的水解通常不易进行,须先经碱熔,即以熔融的氢氧化钠在高温下与芳磺酸钠作用生成酚钠,后者可通过加酸水解生成酚.如萘－2－磺酸钠在300～340℃常压碱熔后水解而得2－萘酚.某些芳磺酸盐还需用氢氧化钠和氢氧化钾的混合碱作为碱熔的反应剂.芳磺酸盐较活泼时可用氢氧化钠水溶液在较低温度下进行碱熔.③胺的水解脂胺和芳胺一般不易水解.芳伯胺通常要先在稀硫酸中重氮化生成重氮盐,再加热使重氮盐水解.反应通式如下：Ar-NH2+NaNO2+2H2SO4─→Ar-N2HSO4+NaHSO4+2H2OAr-N2HSO4+H2O─→ArOH+H2SO4+N2如从邻氨基苯甲醚制邻羟基苯甲醚(愈创木酚).芳环上的氨基直接水解,主要用于制备1-萘酚衍生物,因它们有时不易用其他合成路线制得.根据芳伯胺的结构可用加碱水解、加酸水解或亚硫酸氢钠水溶液水解.如从1-萘胺-5-磺酸制1-萘酚-5-磺酸便是用亚硫酸氢钠水解.④酯的水解油脂经加碱水解可得高碳脂肪酸钠(肥皂)和甘油；制脂肪酸要用加酸乳化水解.低碳烯烃蛋白质的水解与浓硫酸作用所得烷基硫酸酯,经加酸水解可得低碳醇.⑤蛋白质的水解蛋白质在酶的作用下,水解位点特定,用于一级结构,分析肽普.蛋白质在酸的作用下,色氨酸破坏,天冬酰胺和谷氨酰胺脱酰胺基.无机盐的水解蛋白质在酶的作用下完全水解会变成一、物理性质蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。3、不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。二、化学性质①具有两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。②可发生水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。③溶水具有胶体的性质有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。④蛋白质沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．⑤蛋白质的变性在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．造成蛋白质变性的原因物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等：化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。⑥颜色反应蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应．例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质变紫⑦蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味．蛋白质在酶的作用下可完全水解成什么　　一、主要途径　　1. 蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1％，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。　　2. 游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75％，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10－15％。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。　　3. 氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5－羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。　　二、消化　　外源蛋白有抗原性，需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步：　　1. 胃中的消化：胃分泌的盐酸可使蛋白变性，容易消化，还可激活胃蛋白酶，保持其最适pH，并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活，分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要，但不是必须的，胃全切除的人仍可消化蛋白。　　2. 肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶，再激活其他酶，所以胰蛋白酶起核心作用，胰液中有抑制其活性的小肽，防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。　　三、内源蛋白的降解　　1. 内源蛋白降解速度不同，一般代谢中关键酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鸟氨酸脱羧酶半衰期只有11分钟，而血浆蛋白约为10天，胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新，进入游离氨基酸库。　　2. 内源蛋白主要在溶酶体降解，少量随消化液进入消化道降解，某些细胞器也有蛋白酶活性。内源蛋白是选择性降解，半衰期与其组成和结构有关。有人认为N－末端组成对半衰期有重要影响（N-末端规则），也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域（PEST区域）。如研究清楚，就可能得到稳定的蛋白质产品。　　四、氨基酸的吸收　　食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液，30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似，有以下方式：　　1. 需要载体的主动转运，需要钠，消耗离子梯度的势能。已发现6种载体，运载不同侧链种类的氨基酸。　　2. 基团转运，需要谷胱甘肽，每转运一个氨基酸消耗3个ATP，而用载体转运只需三分之一个。此途径为备用的旁路，一般无用。 版权声明：以上内容作者已申请原创保护，未经允许不得转载，侵权必究！授权事宜、对本内容有异议或投诉，敬请联系网站管理员，我们将尽快回复您，谢谢合作！